Koristimo kolačiće kako bismo vam mogli prikazati web stranicu, razumjeti kako je koristite te pružiti vam najbolje korisničko iskustvo.  Više o kolačićima
EN  | 
HR  |  EN

dr.sc. Jasminka Špoljarić
Stručni savjetnik
Zavod za mljekarstvo
Paviljon 2, 1. kat
tel: +385 01 239 3904
e-mail: jspoljaric@agr.hr

Znanstveni interesi
Analitika u mljekarstvu

Akademske kvalifikacije
2010. – Disertacija
Sveučilište u Zagrebu - Prirodoslovno-matematički fakultet, polje: Kemija (biokemija)
Metalopeptidaze porodice M49: heterologna ekspresija, pročišćavanje i karakterizacija ljudskog ortolognog enzima.

2003. – Magistarski rad
Sveučilište u Zagrebu - Prirodoslovno-matematički fakultet, polje: Kemija (biokemija)
Prolin-specifična aminopeptidaza bakterije Streptomyces rimosus.

1998. - Diplomski rad
Sveučilište u Zagrebu, Prehrambeno-biotehnološki fakultet, smjer Biokemijsko inženjerstvo
Priprava desulfoglukozinolata (DSGSL) iz kupusa za reverzno faznu tekućinsku kromatografiju (RPLC).

Radno iskustvo
svibanj, 2011. - sada
Sveučilište u Zagrebu, Agronomski fakultet, Zavod za mljekarstvo, Referentni laboratorij za mlijeko i mliječne proizvode

listopad, 1999. – travanj, 2011.
Institut “Ruđer Bošković”, Zavod za organsku kemiju i biokemiju, Laboratorij za celularnu biokemiju

Projekti
2012. – “Kontrola kvalitete sireva na tržištu u cilju povećanja konkurentnosti”. Ministarstvo poljoprivrede, Vijeće za istraživanje u poljoprivredi (VIP). Jasmina Havranek, Sveučilište u Zagrebu Agronomski fakultet.

2007.–2011. Molekularna enzimologija i proteinske interakcije hidrolaza. Ministarstvo znanosti, obrazovanja i športa. Marija Abramić, Institut Ruđer Bošković, Zagreb.

2002.-2005. Hidrolaze - od izolacije do funkcije. Ministarstvo znanosti, obrazovanja i športa. Marija Abramić, Institut Ruđer Bošković, Zagreb.

Znanstveni i stručni radovi
Vukelić, B., Salopek-Sondi, B., Špoljarić, J., Sabljić, I., Meštrović, N., Agić, D., Abramić, M. (2012) Reactive cysteine in the active-site motif of Bacteroides thetaiotaomicron dipeptidyl peptidase III is a regulatory residue for the enzyme activity. Biological Chemistry. 393. (prihvaćen za objavljivanje)

Havranek, J., Mikulec, N., Gagić, R., Antunac, N., Špoljarić, J., Kalit, S. (2011) The adventages and disadvantages of traditional production as opposed to highly sophisticated industrial production of cheese. International Conference on Functional Dairy Foods. 6-7, Karnal, India.


Špoljarić, J., Tomić, A., Vukelić, B., Salopek-Sondi, B., Agić, D., Tomić, S., Abramić, M. (2011) Human dipeptidyl peptidase III: the role of Asn406 in ligand binding and hydrolysis. Croatica Chemica Acta. 84(2), 259-268.

Tomić, A., Abramić, M., Špoljarić, J., Agić, D., Smith, D.M., Tomić, S. (2011) Human dipeptidyl peptidase III: Insights into ligand binding from a combined experimental and computational approach. Journal of Molecular Recognition. 24(5), 804-814.


Špoljarić, J., Salopek-Sondi, B., Makarević, J., Vukelić, B., Agić, D., Šimaga, Š., Jajčanin-Jozić, N., Abramić M. (2009) Absolutely conserved tryptophan in M49 family of peptidases contributes to catalysis and binding of competitive inhibitors. Bioorganic Chemistry. 37(1/3), 70-76.

Špoljarić, J., Vukelić, B., Vitale, Lj. (2009) Aminopeptidases in mycelium and growth medium of Streptomyces rimosus strains. Food Technology and Biotechnology. 47(3), 288-295.


Salopek-Sondi, B., Vukelić, B., Špoljarić, J., Šimaga, Š., Vujaklija, D., Makarević, J., Jajčanin, N., Abramić, M. (2008) Functional tyrosine residue in the active center of human dipeptidyl peptidase III. Biological Chemistry. 389(2), 163-167.

Baršun, M., Jajčanin, N., Vukelić, B., Špoljarić, J., Abramić, M. (2007) Human dipeptidyl peptidase III acts like a post-proline-cleaving enzyme on endomorphins. Biological Chemistry. 388, 343-348.


Abramić, M., Špoljarić, J., Šimaga, Š. (2004) Prokaryotic homologs help to define consensus sequences in peptidase family M49. Periodicum Biologorum. 106(2), 161-168.

Vukelić, B., Schroeder, W., Špoljarić, J., Vitale, Lj. (2004) Deoxyribonuclaese from Streptomyces rimosus correlates with hypothetical proteins from Streptomyces coelicolor and Streptomyces avermitilis. Periodicum Biologorum. 106(2), 141-145.

Top